β-淀粉酶廣泛存在于大麥、小麥、甘薯、大豆等高等植物以及芽孢桿菌屬等微生物中，是啤酒釀造、飴糖(麥芽糖漿)制造的主要糖化劑。

結(jié)構(gòu)與作用

β-淀粉酶的蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)包括一個(gè)典型的(β/α)8- 桶狀核心和一個(gè)羧基末端的長(zhǎng)環(huán)結(jié)構(gòu)(圖 1)?；钚灾行牡腉lu186和Glu380位于(β/α)8-桶狀核心的深 部，此結(jié)構(gòu)被認(rèn)為是切割多聚糖非還原性末端的最佳結(jié)構(gòu)(Mikami等1993)。

Glu186和Glu380分別承擔(dān)酸和堿性催化作用，其中 Glu186充當(dāng)酸堿催 化反應(yīng)中的質(zhì)子供體，Glu380 則在活化水分子中 起著重要作用(Kang 等 2004)。Mikami 等(1994)研 究還發(fā)現(xiàn)Glu186和Glu380對(duì)從淀粉中釋放β-麥芽 糖起著關(guān)鍵的催化作用，Glu380 是接觸反應(yīng)部位 (Glu186)的配對(duì)物。Totsuka 和 Fukazawa (1996)在此基礎(chǔ)上提出了 β- 淀粉酶催化降解底物的假說： 位于桶狀核心活性位點(diǎn) Glu186 和 Glu380 附近的 Leu383 在催化反應(yīng)時(shí)插入環(huán)糊精形成包合體，以 維持活性位點(diǎn)與底物結(jié)合的穩(wěn)定性，從而有利于催化反應(yīng)的進(jìn)行。

酶活力

β-淀粉酶發(fā)酵產(chǎn)酶水平可達(dá)到13000U/mL，已超出國(guó)內(nèi)6000U/mL的發(fā)酵產(chǎn)酶水平，起作用溫度范圍為45-75℃，最適作用溫度為55-65℃，作用范圍為pH4.0-7.0，最適作用pH5.0-6.0。

制備方法

一種β-淀粉酶的制備方法，包括分離水收集，預(yù)處理，采用聚丙烯酸與溶液中的β-淀粉酶形成復(fù)合沉淀物沉淀并溶出β-淀粉酶，其特征在于，采用大豆蛋白分離水作為分離水原料，而且其包括步驟：溶解該復(fù)合沉淀物，調(diào)節(jié)pH大于等于6.0且小于等于6.30，溶出β-淀粉酶，經(jīng)凈化，濃縮，配以穩(wěn)定劑，精制獲得高活力的β-淀粉酶。

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